Nova studija pokazuje da protein CHIP može učinkovitije regulirati inzulinski receptor sam nego u uparenom stanju.
U staničnim stresnim situacijama, CHIP se obično pojavljuje kao homodimer—asocijacija dva identična proteina—i prvenstveno služi za razgradnju krivo presavijenih i neispravnih proteina. CHIP tako čisti stanicu.
U tu svrhu, CHIP surađuje s pomoćnim proteinima kako bi pričvrstio lanac malog proteina ubikvitina na pogrešno savijene proteine.
Stanica tako prepoznaje i eliminira neispravne proteine. Osim toga, CHIP također regulira prijenos signala inzulinskog receptora. CHIP veže ubikvitin na receptor kako bi ga razgradio i zaustavio aktivaciju genskih proizvoda za produljenje života.
Istraživački tim sa sjedištem u Kölnu pod vodstvom prof. dr. Thorstena Hoppea pokazao je u eksperimentima s nematodom Caenorhabditis elegans i ljudskim stanicama da se CHIP također može označiti ubikvitinom, koji sprječava stvaranje dimera.
CHIP monomer je učinkovitiji od CHIP dimera u regulaciji inzulinske signalizacije. Studija Klastera izvrsnosti Sveučilišta u Kölnu za reakcije na stanični stres u bolestima povezanim sa starenjem (CECAD) objavljena je u časopisu Molecular Cell pod naslovom “Dimer-Monomer Switch Controls CHIP-Dependent Substrate Ubiquitylation and Processing.”
“Radi li CHIP sam ili u paru ovisi o stanju stanice. Pod stresom, postoji previše pogrešno savijenih proteina kao i pomoćnih proteina koji se vežu za CHIP i sprječavaju auto-ubikvitilaciju, samoobilježavanje ubikvitinom,” rekao je Vishnu Balaji, prvi autor studije.
“Nakon što CHIP uspješno očisti neispravne proteine, također može označiti pomoćne proteine za razgradnju. To omogućuje CHIP-u da se sveprisutno proširi i ponovno funkcionira kao monomer”, objasnio je.
Dakle, da bi tijelo glatko funkcioniralo, mora postojati ravnoteža između monomernog i dimernog stanja CHIP-a.
S.K., foto: pixabay
